¿Qué son los prótidos?

Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH₂) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

Funciones

          1- Catalítica: Catalizan reacciones químicas.
          2- Estructural: Forman estructuras protectoras externas.
          3- Transporte.
          4- Reserva: Algunas proteínas almacenan sustancias.
          5- Reguladora.
          6- Energética.

Clasificación

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química

Conjugadas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético. Este puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromos

A su vez, las proteínas se clasifican en:

a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal.

b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según su solubilidad:

I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas.

II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.

III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos.

IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %.

V.- Histonas son solubles en medios ácidos.

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

Simples: su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

Bibligrafía:

• https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna 

¿QUÉ ES LA HEMOGLOBINA?

Se denomina hemoglobina a la proteína presente en el torrente sanguíneo que permite que el oxígeno sea llevado desde los órganos del sistema respiratorio hasta todas las regiones y tejidos. Es posible identificar la hemoglobina como una heteroproteína ya que, de acuerdo a los expertos, se trata de una proteína conjugada (donde es posible apreciar una parte proteica bautizada como globina con una parte no proteica que se conoce como grupo prostético). 

Esta proteína grande, que contiene hierro, representa cerca de un tercio del peso de cada glóbulo rojo y transporta aproximadamente 97% del oxígeno de la sangre. Una molécula de hemoglobina puede unirse a hasta cuatro moléculas de oxígeno, lo que permite a la sangre transportar mucho más oxígeno que si lo llevara disuelto en el plasma. La hemoglobina se une débilmente al oxígeno, al que capta en los capilares de los pulmones, donde la concentración de oxígeno es alta, y lo libera en otros tejidos del cuerpo, donde su concentración es baja. Después de liberar su oxígeno, una parte de la hemoglobina capta dióxido de carbono de los tejidos y lo transporta de regreso a los pulmones. (Audesirk- Bilogía 2)

Cabe destacar que la hemoglobina es un pigmento de tonalidad rojiza que, al entrar en contacto con el oxígeno, se torna de tono rojo escarlata (el color típico de la sangre de las arterias). Al perder oxígeno, en cambio, la hemoglobina se vuelve rojo oscuro, que es el color que caracteriza a la sangre de las venas.

 Definición de hemoglobina - Qué es, Significado y Concepto http://definicion.de/hemoglobina/#ixzz4DT7zJNA0

Composición química

La molécula de hemoglobina está constituida por una porción proteica llamada globina (compuesta por 2 pares de cadenas polipeptídicas diferentes que contienen numerosos aminoácidos) y 4 grupos prostéticos nombrados “hem” en cuyo centro se localiza un átomo de hierro; de manera que la molécula de hemoglobina está formada por 4 subunidades, cada una de las cuales posee un grupo hemo unido a un polipéptido. Las variaciones en las cadenas polipeptídicas dan origen a diferentes tipos de hemoglobinas. Por ejemplo; las hemoglobinas normales del adulto (Hb A1 y A2), y la del feto (Hb F) que tiene gran afinidad por el oxígeno. 

http://www.ecured.cu/Hemoglobina

¿CÓMO SE DESCUBRIÓ LA HEMOGLOBINA?

En 1825 J.F. Engelhard descubrió que la relación del hierro a la proteína era idéntica en las hemoglobinas de varias especies. A partir la masa atómica conocida del hierro calculó la masa molecular de la hemoglobina como n × 16000 (n = número de átomos de hierro por hemoglobina, que ahora se sabe que es 4), la primera determinación de la masa molecular de una proteína. Esta "conclusión apresurada" causó mucho burla en el momento entre los científicos que no podían creer que ninguna molécula pudiera ser tan grande. Gilbert Smithson Adair confirmó los resultados de Engelhard en 1925 midiendo la presión osmótica de las soluciones de hemoglobina.

La proteína hemoglobina que transporta el oxígeno fue descubierta en 1840 por el médico y químico alemán Friedrich Ludwig Hünefeld (1799-1882). En 1851, el fisiólogo alemán Otto Funke publicó una serie de artículos en los que describía el crecimiento de los cristales de hemoglobina mediante la dilución sucesiva de glóbulos rojos con un disolvente —agua pura, alcohol o éter—, seguida de la evaporación lenta del disolvente de la solución. La oxigenación reversible de la hemoglobina fue descrita unos años más tarde por Felix Hoppe-Seyler.

En 1959, Max Perutz determinó la estructura molecular de la mioglobina (similar a la hemoglobina) por cristalografía de rayos X.  Este trabajo le supuso la concesión del Premio Nobel de Química de 1962, compartido con John Kendrew.

El papel de la hemoglobina en la sangre fue dilucidado por el fisiólogo francés Claude Bernard.

El nombre de la hemoglobina deriva de las palabras heme y globina, lo que refleja el hecho de que cada subunidad de hemoglobina es una proteína globular con un grupo hemo incrustado. Cada grupo hemo contiene un átomo de hierro, que puede unirse a una molécula de oxígeno a través de fuerzas dipolares iónicas inducidas. El tipo más común de la hemoglobina en los mamíferos contiene cuatro de tales subunidades.

https://es.wikipedia.org/wiki/Hemoglobina

Examen de Hemoglobina

Es un examen de sangre que mide la cantidad de hemoglobina sanguínea. La hemoglobina es una proteína en los glóbulos rojos que transporta oxígeno. 

Forma en que se realiza el examen

Se necesita una muestra de sangre. 

Preparación para el examen

No se necesita una preparación especial.

Lo que se siente durante el examen

Cuando se introduce la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor moderado; otras sólo sienten un pinchazo o sensación de picadura. Posteriormente, puede haber algo de sensación pulsátil o un hematoma leve, los cuales pronto desaparecen.

Razones por las que se realiza el examen

El examen de hemoglobina es una prueba sanguínea que se ordena con frecuencia y que casi siempre se hace como parte de un conteo sanguíneo completo (CSC). Las afecciones o razones comunes para ordenar la prueba de hemoglobina abarcan:

• Síntomas tales como fatiga, sensaciones de mala salud o pérdida de peso inexplicable.
• Se presentan signos de sangrado.
• Antes y después de una cirugía mayor.
• Durante el embarazo.
• Presencia de enfermedad renal crónica o muchos otros problemas médicos crónicos.
• Monitoreo de anemia y su causa.
• Monitoreo durante el tratamiento para el cáncer.
• Monitoreo de los medicamentos que pueden causar anemia o hemogramas bajos.

Valores normales

Los resultados normales para los adultos varían, pero en general son:

• Hombre: de 13.8 a 17.2 gramos por decilitro (g/dL)
• Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL

Los resultados normales para los niños varían, pero en general son:

• Recién nacido de 14 a 24 g/dL
• Bebé de 9.5 a 13 g/dL

Los ejemplos de arriba son mediciones comunes correspondientes a los resultados de estos exámenes. Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. Algunos laboratorios utilizan diferentes mediciones o analizan muestras diferentes. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen.

Significado de los resultados anormales

HEMOGLOBINA MÁS BAJA DE LO NORMAL 

El nivel de hemoglobina baja puede deberse a:

• Anemia debida a la destrucción de los glóbulos rojos antes de lo normal (anemia hemolítica).
• Anemia (varios tipos).
• Sangrado del tubo digestivo o la vejiga; periodos menstruales abundantes.
• Enfermedad renal crónica.
• Médula ósea que no puede producir nuevas células sanguíneas. Esto puede deberse aleucemia, otros cánceres, toxicidad por drogas, radioterapia, infección o trastornos de la médula ósea.
• Nutrición deficiente.
• Bajo nivel de hierro, folato, vitamina B12 y vitamina B6.
• Otras enfermedades crónicas, como la artritis reumatoidea.

HEMOGLOBINA MÁS ALTA DE LO NORMAL

El nivel alto de la hemoglobina casi siempre se debe a bajos niveles de oxígeno en la sangre (hipoxia), presentes durante un largo período de tiempo. Las razones comunes abarcan:

• Ciertos defectos congénitos del corazón, presente al nacer (cardiopatía congénita).
• Insuficiencia del lado derecho del corazón (cor pulmonale).
• EPOC grave.
• Cicatrización o engrosamiento de los pulmones (fibrosis pulmonar) y otros trastornos pulmonares graves.

Otras razones para el nivel alto de hemoglobina abarcan:

• Una enfermedad rara de la médula que conduce a un aumento anormal del número de células sanguíneas (policitemia vera).
• El cuerpo no tiene tanta agua y líquidos como debería (deshidratación).

Riesgos

Las venas y las arterias varían de tamaño de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a otro, razón por la cual obtener una muestra de sangre de algunas personas puede ser más difícil que de otras.

Otros riesgos asociados con la extracción de sangre son leves, pero pueden ser:

• Sangrado excesivo
• Desmayo o sensación de mareo
• Hematoma (acumulación de sangre debajo de la piel)
• Infección (un riesgo leve en cualquier momento que se presente ruptura de la piel)

Bibliografía: https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/003645.htm

ALGUNAS INVESTIGACIONES...

http://www.scielo.cl/scielo.php?pid=S0717-75182011000400005&script=sci_arttext&tlng=en

http://www.ots.ac.cr/rbt/attachments/volumes/vol19-1/20-Saenz-Hemoglobinas.pdf

Hemoglobinas anormales

Básicamente se trata de un grupo de trastornos de la sangre, hereditarios, que comprometen la estructura normal de la molécula de la hemoglobina (Hb). Algunos de ellos como la drepanocitosis son de alta incidencia y prevalencia en el mundo. La función de oxigenación de la Hb se ve alterada cuando hay un desequilibrio genético en la producción de alguna de estas cadenas, es decir, cuando hay una sustitución de algún aminoácido en alguna de las cadenas de globina, o bien la falta de síntesis, parcial o total, de una cadena completa de globina.

Desde la descripción de la hemoglobina anómala S (drepanocitosis), descubierta por el estudiante jamaiquino Herric, en 1910, el número de hemoglobinopatías no ha hecho más que aumentar.

Inicialmente se identificaron con una letra (Hb S, Hb C, Hb D, etc.) pero el alfabeto se agotó enseguida, por lo que cada nueva hemoglobinopatía se identificó por el nombre de la ciudad en que fue descubierta. En la actualidad se conocen más de 400 hemoglobinopatías, sin embargo, se pueden señalar dos categorías principales: drepanocitosis y talasemias.

Las hemoglobinopatías por afectación de la cadena beta son algo más frecuentes que las de la alfa. Dependiendo de la situación más o menos periférica del aminoácido sustituido en relación con la conformación de la molécula de Hb, ésta puede sufrir o no cambios que afecten su movilidad electroforética, su afinidad por el oxígeno, su estabilidad química o la capacidad para mantener el hierro en estado reducido.

Así, las hemoglobinopatías pueden clasificarse en:

• Hemoglobinas con alteración de su movilidad electroforética (Hb S, Hb C, Hb J, Hb D, Hb E)
   
• Hemoglobinas con alteración de la estabilidad (Hb Köln, entre otras)
   
• Hemoglobinas con aumento de la afinidad por el oxígeno
   
• Hemoglobinas que no consiguen mantener el hierro en estado reducido
  

Las alteraciones clínicas que producen las hemoglobinopatías pueden diferir enormemente. Así, las que alteran la movilidad electroforética de la Hb pueden ser asintomáticas o producir graves alteraciones, como es el caso de la hemoglobinopatía S homocigota. Cuando el cambio de aminoácido afecta la estabilidad de la molécula de Hb aparecen cuadros de anemia hemolítica crónica, exacerbada por la ingestión de algunos medicamentos o infecciones. Una Hb con un aumento de su afinidad por el oxígeno producirá cianosis en varios miembros de una misma familia. Las metahemoglobinas hereditarias provocan cianosis familiar.

Algunos genes de hemoglobinopatías (alpha-thal, beta-thal y HbS) causan enfermedad (talasemia alfa, talasemia beta y anemia drepanocítica, respectivamente), pero otros (HbE y HbC) sólo causan manifestaciones clínicas graves cuando se combinan con alguno de los genes del primer grupo.

Bibliografía:

http://www.fundrepa.org/hemoglobinas-anormales/

ALGO MÁS DE INFORMACIÓN...

https://www.youtube.com/watch?v=cPd3Jxm2eXE